Академия » Статьи » Болезни и лечение » Биохимия

ХИМИЯ ИОНОВ d-МЕТАЛЛОВ В ОРГАНИЗМЕ




В процессе биологической эволюции природа из 32 d-металлов в основном отобрала d-металлы 4 периода: Мn, Fе, Со, Сu, Zn, у которых на 3d-подуровне пять и более электронов, а также молибден — d-элемент 5 периода VIБ группы. Естественно, что в организме присутствуют и "работают" катионы других d-элементов, но катионы перечисленных выше металлов встречаются значительно чаще. Ввиду заполнения у d-элементов электронами d-подуровня предвнешнего слоя электронные оболочки их атомов довольно лабильны и в соединениях для них характерна переменная валентность. В организме встречаются соединения d-металлов в таких степенях окисления, в которых они не являются ни сильными окислителями, ни сильными восстановителями. Поскольку для атомов всех d-металлов характерно наличие свободных атомных орбиталей, то все они являются активными комплексообразователями. Чаще всего в биохимических реакциях ионы d-металлов участвуют в виде комплексов, лигандами в которых выступают аминокислотные остатки, пептиды, белки, нуклеиновые кислоты. Именно склонность ионов d-металлов к комплексообразованию и окислительно-восстановительным превращениям, а в случае комплексов цинка — к кислотно-основным превращениям, лежит в основе их биологического действия.

Ионы d-металлов в результате взаимодействия с указанными биосубстратами образуют комплексы, в которых наряду с другими факторами они обеспечивают поддержание определенной пространственной конформации биополимеров для необходимой биологической активности их макромолекул. Так, в формировании активной формы гормона инсулина определяющая роль принадлежит катиону Zn2+. Та или иная конформация высокополимерной РНК в огромной степени определяется ионной силой раствора, но непосредственное формирование ее спиральной структуры происходит при участии катионов Мn2+ и Zn2+.

Ионы d-металлов принимают активное участие в ферментативном катализе. Действие более четверти известных в настоящее время ферментов связано с участием иона металла. В большинстве случаев ионы металлов вступают в непрочную связь с белком фермента и субстратом, образуя легко распадающийся комплекс. В таком комплексе фермент, приобретая соответствующую конформацию, проявляет максимальную активность. Активации ферментов, вследствие образования динамичных комплексов, особенно часто способствуют катионы марганца, цинка, меди (d-металлы), а также Мg2+ и Са2+ (s-металлы).

Значительно реже ионы d-металлов образуют с белком фермента прочное соединение — истинный металлопротеин, в котором активный центр фермента содержит ион d-металла. Классическим примером ферментов подобного типа могут служить цитохромы, ксантиноксидаза и карбоангидраза. В случае цитохромов и ксантиноксидазы биологическая активность этих комплексов связана с окислительно-восстановительными свойствами ионов d-металлов, входящих в их состав, а действие карбоангидразы основано на амфотерных свойствах иона цинка.

Кроме ферментов ионы d-металлов образуют с белками и другими биосубстратами транспортные биокомплексы, которые доставляют в ткани кислород, биометаллы и другие метаболиты. Устойчивость этих комплексов также может быть различной. Таким образом, в основе биологического действия ионов d-металлов в организме находится их способность образовывать как малоустойчивые (динамические), так и очень устойчивые комплексы с биосубстратами, а также их окислительно-восстановительные и кислотно-основные свойства. Основными биолигандами являются белки, содержащие, как правило, мягкие центры: группы —SН, —NH2, —СОО-, поэтому они с мягкими легкополяризуемыми катионами Сu2+, Со2+, Fе2+ образуют прочные комплексы, а с жесткими комплексообразователями Мn2+, Са2+, Мg2+ - неустойчивые комплексы.